Согласно связующему способу аминокислоты и сахара, сахарный пептид может быть разделен на четыре категории: o гликозилирование, гликозилирование, осахание росы и соединение GPI (гликофосфатидинозитол).
1. Гликопептиды N-гликозилирования состоит из N-ацетамидной глюкозы в восстановительном конце гликановой цепи (GLC-NAC), связанной с атомом N на амидной группе боковой цепи некоторых ASN в пептидном цепи, и ASN, способный связывать гликан цепь в ASN-x-x-ser /tr. остатки. Сахар-N-ацетилглюкозамин.
N-гликозилирование, модифицированное структурным гликопептидом
2. Структура O-гликозилирования проще N-гликозилирования. Этот гликопептид обычно короче гликана, но имеет больше типов, чем N-гликозилирование. Ser и Thr, как правило, могут быть гликозилированы в пептидной цепи. Кроме того, существуют гликопептиды, украшенные тирозином, гидроксилом и гидроксипролиновым гликозилированием. Положение звена - это атом гидроксильного кислорода в боковой цепи остатка. Связанные сахары представляют собой галактозу или N-ацетилгалактозамин (GAL и GALNAC) или глюкозу/глюкозамин (GLC/GLCNAC), манноза/маннозамин (человек/маннак) и т. Д.
O-гликозилирование изменяет структуру
3. Гликопептид o-glcnac гликозилирование ((N-ацетилцистеин (NAC)) (GLCNACN-ацетилглюкозамин/ацетилглюкозамин)
Одно N-ацетилглюкозамин (GLCNAC) гликозилирование соединяет белки O-GLCNAC с атомом гидроксильного кислорода серинового или треонина остатка белка. O-glcna гликозилирование-это моносахаридный орнамент O-Glcnac без расширения гликана; Подобно фосфорилированию пептидов, гликозилирование o-glcnac гликопептидов также является динамическим процессом украшения белка. Аномальное украшение O-GLCNAC может вызвать различные заболевания, такие как диабет, сердечно-сосудистые заболевания, опухоли, болезнь Альцгеймера и так далее.
Точки гликозилирования гликопептидов
Основные структуры полипептидных и сахарных цепей связаны с белковыми цепями ковалентными связями, а сайты, связывающие сахарные цепи, называются сайтами гликозилирования. Поскольку нет шаблона для следования биосинтезу гликопептидных сахарных цепей, различные сахарные цепи будут прикреплены к тому же месту гликозилирования, что приводит к так называемой микроскопической неоднородности.
Гликозилирование гликопептидов
1. Влияние гликопептидного гликозилирования на терапевтическую эффективность терапевтических белков
В случае терапии-терапевтических белков гликозилирование также влияет на период полураспада и нацеливание белковых препаратов in vivo
2. растворимый гликопептидный гликозилирование и белки
Исследования показали, что сахарные цепи на поверхности белков могут улучшить молекулярную растворимость белков
3. гликопептидный гликозилирование и иммуногенность белка
С одной стороны, сахарные цепи на поверхности белков могут вызывать специфические иммунные ответы. С другой стороны, сахарные цепи могут покрывать определенные поверхности на поверхности белка и уменьшить его иммуногенность
4. Гликопептидное гликозилирование, которое повышает стабильность белка
Гликозилирование может увеличить стабильность белков до различных условий денатурации (таких как денатурирование, тепло и т. Д.), И избежать агрегации белков. В то же время сахарные цепи на поверхности белков могут также охватывать некоторые протеолитические точки деградации молекул белка, тем самым увеличивая устойчивость белков к протеиназам
5. Гликопептидное гликозилирование, которое влияет на биологическую активность молекул белка
Изменение белкового гликозилирования также может позволить молекулам белка с образованием новой биологической активности
Время публикации: 2025-07-02