Метод извлечения
В 1950 -х и 1960 -х годах многие страны мира, в том числе Китай, в основном извлекали пептиды из органов животных. Например, инъекция тимозина готовятся путем забивания новорожденного теленка, удаления его тимуса, а затем с использованием колебания биотехнологии разделения для отделения пептидов от тимуса теленка. Этот тимозин широко используется для регуляции и усиления клеточной иммунной функции у людей.
Натуральные биологически активные пептиды широко распространены. В природе есть обильные биологически активные пептиды, растения и морские организмы, которые играют различные физиологические функции и поддерживают нормальные жизненные действия. Эти природные биологически активные пептиды включают вторичные метаболиты организмов, таких как антибиотики и гормоны, а также биологически активные пептиды, присутствующие в различных тканевых системах.
В настоящее время многие биологически активные пептиды были выделены из человека, животных, растений, микробных и морских организмов. Тем не менее, биологически активные пептиды обычно встречаются в низких количествах в организмах, и текущие методы выделения и очистки биологически активных пептидов из натуральных организмов не являются идеальными, с высокой стоимостью и низкой биологической активностью.
Обычно используемые методы для экстракции и разделения пептидов включают в себя солирование, ультрафильтрацию, гелевую фильтрацию, изоэлектрическую осадку точек, ионообменную хроматографию, аффинную хроматографию, адсорбционную хроматографию, гелевой электрофорез и т. Д. Его основной недостаток - сложность работы и высокая стоимость.
Кислотный метод
Кислотный и щелочный гидролиз в основном используются в экспериментальных учреждениях, но редко используются в производственной практике. В процессе щелочного гидролиза белков, большинство аминокислот, такие как серин и треонин, разрушаются, происходит ракемизация, и большое количество питательных веществ теряется. Следовательно, этот метод редко используется в производстве. Кислотный гидролиз белков не вызывает ракотизации аминокислот, гидролиз является быстрым, а реакция завершена. Тем не менее, его недостатки являются сложными технологиями, сложным контролем и серьезным загрязнением окружающей среды. Распределение молекулярной массы пептидов неравномерное и нестабильное, и их физиологические функции трудно определить.
Ферментативный гидролиз
Большинство биологически активных пептидов обнаружены в длинных цепях белков в неактивном состоянии. При гидролизовании специфической протеазы их активный пептид высвобождается из амино -последовательности белка. Ферментативная экстракция биологически активных пептидов у животных, растений и морских организмов была направлена на исследование в последние десятилетия.
Ферментативный гидролиз биоактивных пептидов - это выбор соответствующих протеаз, используя белки в качестве субстратов и гидролизующие белки для получения большого количества биоактивных пептидов с различными физиологическими функциями. В процессе производства температура, значение pH, концентрация фермента, концентрация субстрата и другие факторы тесно связаны с эффектом ферментативного гидролиза мелких пептидов, а ключом является выбор фермента. Из -за различных ферментов, используемых для ферментативного гидролиза, отбора и состава ферментов и различных источников белка, полученные пептиды сильно различаются по массе, распределению молекулярного массы и аминокислотному составу. Обычно выбирает протеазы животных, такие как пепсин и трипсин, и протеазы растений, такие как бромелейн и папаин. Благодаря развитию науки и техники и непрерывным инновациям в технологии биологических ферментов, будет обнаружена и используется все больше ферментов. Ферментативный гидролиз широко используется при приготовлении биоактивных пептидов из -за ее зрелых технологий и низких инвестиций.
Время публикации: 2025-07-02