Существует много видов трансмембранных пептидов, и их классификация основана на физических и химических свойствах, источниках, механизмах проглатывания и биомедицинских применениях. В соответствии с их физическими и химическими свойствами, мембранные проникающие пептиды можно разделить на три типа: катионные, амфифильные и гидрофобные. Катионные и амфифильные мембраны, проникающие пептиды, составляют 85%, в то время как гидрофобные мембранные пептиды составляют только 15%.
1. Катионная мембрана проникающий пептид
Катионные трансмембранные пептиды состоят из коротких пептидов, богатых аргинином, лизином и гистидина, таких как TAT, Penetratin, Polyarginine, P22N, DPV3 и DPV6. Среди них аргинин содержит гуанидин, который может водородной связи с отрицательно заряженными группами фосфорной кислоты на клеточной мембране и опосредовать трансмембранные пептиды в мембрану при условии физиологического значения pH. Исследования олигаргинина (от 3 R до 12 R) показали, что способность проникновения мембраны была достигнута только тогда, когда количество аргинина составляло до 8, а способность проникновения мембраны постепенно увеличивалась с увеличением количества аргинина. Лизин, хотя и катиционный, подобный аргинину, не содержит гуанидина, поэтому, когда он существует в одиночку, эффективность проникновения мембраны не очень высока. Futaki et al. (2001) обнаружили, что хороший эффект проникновения мембраны может быть достигнут только тогда, когда проникающий пептид катионной клеточной мембраны содержал по меньшей мере 8 положительно заряженных аминокислот. Хотя положительно заряженные аминокислотные остатки необходимы для проникновения пептидов, чтобы проникнуть в мембрану, другие аминокислоты одинаково важны, например, когда W14 мутирует в F, проницаемость птентратина теряется.
Специальным классом катионных трансмембранных пептидов представляет собой последовательности ядерной локализации (NLSS), которые состоит из коротких пептидов, богатых аргинином, лизином и пролином, и может транспортироваться в ядро через ядерный пор. NLSS может быть дополнительно разделен на одно и двойное типирование, состоящее из одного и двух кластеров основных аминокислот соответственно. Например, PKKKRKV из вируса Simian 40 (SV40) представляет собой единый типирующий NLS, в то время как ядерный белок является двойным типичным NLS. KRPAATKKAGQAKKKL - это короткая последовательность, которая может играть роль в мембранной трансмембранной. Поскольку большинство NLS имеют зарядные числа менее 8, NLS не являются эффективными трансмембранными пептидами, но они могут быть эффективными трансмембранными пептидами, когда ковалентно связаны с гидрофобными пептидными последовательностями с образованием амфифильных трансмембранных пептидов.
2. Амфифильный трансмембранной пептид
Амфифильные трансмембранные пептиды состоят из гидрофильных и гидрофобных доменов, которые можно разделить на первичные амфифильные, вторичные α-спиральные амфифильные, β-смешивающие амфифильные и пролиновые амфифильные.
Первичный тип амфифильного износа мембранные пептиды в две категории, категория с NLSS, ковалентно связанными гидрофобными пептидными последовательность, такими как MPG (Glaflgflgaagstmgawsqpkkkrkv) и Pep - 1 (ketwwetwwtewskpkrkv), оба на ядерная локализация PKKKKRkv, который основан на ядерной локализации PKKKKRKVKRKV. Гидрофобный домен MPG связан с последовательности слияния ВИЧ-гликопротеина 41 (Galflgflgaagstmg A), а гидрофобный домен PEP-1 связан с богатым триптофаном кластером с высокой сродством мембраны (ketwwet wwtew). Тем не менее, гидрофобные домены обоих связаны с сигналом ядерной локализации PKKKRKV через WSQP. Другой класс первичных амфифильных трансмембранных пептидов был выделен из природных белков, таких как PVEC, ARF (1-22) и BPRPR (1-28).
Вторичные α-спиральные амфифильные трансмембранные пептиды связываются с мембраной через α-спирали, а их гидрофильные и гидрофобные аминокислотные остатки расположены на разных поверхностях спиральной структуры, таких как карта (klalklalk alkaalla). Для бета -пептидного складывающего типа амфифильная мембрана износа износа их способность образовывать бета -плиссированную лист имеет решающее значение для его способности проникновения мембраны, например, в VT5 (dpkgdpkgvtvtvtvtvtgkgdpkppd) в процессе, которые можно было не сформулировать, не замещаются в процессе, не замечающие, не замещаются в обработке. Кусок, способность проникновения мембраны очень плохая. У обогащенных пролином амфифильные трансмембранные пептиды полипролин II (PPII) легко образуется в чистой воде, когда пролин сильно обогащен в полипептидной структуре. PPII представляет собой левша спираль с 3,0 аминокислотными остатками за ход, в отличие от стандартной правой альфа-спиральной структуры с 3,6 аминокислотными остатками за ход. Обогащенные пролином амфифильные трансмембранные пептиды, включающие бывший антимикробный пептид 7 (BAC7), синтетический полипептид (PPR) N (N может быть 3, 4, 5 и 6) и т. Д.
3. Гидрофобная мембрана проникающая пептид
Гидрофобные трансмембранные пептиды содержат только непоколярные аминокислотные остатки, с чистым зарядом менее 20% от общего заряда аминокислотной последовательности или содержат гидрофобные фрагменты или химические группы, которые необходимы для трансмембранной. Хотя эти клеточные трансмембранные пептиды часто упускаются из виду, они существуют, такие как фактор роста фибробластов (K-FGF) и фактор роста фибробластов 12 (F-GF12) из саркомы Капоси.
Время сообщения: 2025-07-01