Эти антимикробные пептиды первоначально были получены из защитных систем насекомых, млекопитающих, амфибий и т. Д., И в основном они включают в себя четыре категории:

1. Цекропин первоначально присутствовал в иммунной лимфе Цекропиамот, которая в основном обнаружена у других насекомых, а подобные бактерицидные пептиды также обнаруживаются в кишечнике свиньи. Они обычно характеризуются сильно щелочной N-концевой областью, за которой следует длинное гидрофобное фрагмент.

2. Ксенопус антимикробные пептиды (маганин) получены из мышц и желудка лягушек. Структура антимикробных пептидов Xenopus также была спиральной, особенно в гидрофобных средах. Конфигурацию антипептидов Xenopus в липидных слоях изучали с помощью NMR с твердым фазой NMR. Основываясь на химическом сдвиге ациламинового резонанса, спирали антипептидов Xenopus были параллельными бислойными поверхностями, и они могли сходиться с образованием 13 -миллиметровой клетки с периодической спиральной структурой 30 мм.

3. Пептиды защиты дефенна получены из поликариотических поликариотических нейтрофильных полимакрофагов кролика с полными ядерными долями и кишечными клетками животных. Группа антимикробных пептидов, сходных с пептидами защиты млекопитающих, была извлечена из насекомых, называемых «пептидами защиты насекомых». В отличие от защитников млекопитающих, пептиды защиты насекомых активны только против грамположительных бактерий. Даже пептиды защиты насекомых содержат шесть остатков Cys, но метод дисульфидной связи друг с другом различен. Режим связывания внутримолекулярного дисульфидного моста антибактериальных пептидов, экстрагированных из Drosophila melanogast, был сходным с модами защитных пептидов растений. В условиях кристаллов защитные пептиды представлены в виде димеров.

4.tachyplesin получен из подковообразных крабов, называемых подковами. Исследования конфигурации показывают, что он принимает антипараллельную конфигурацию B-соединения (3-8 позиций, 11-16 позиций), в которых беременный-Кол подключается друг к другу (8-11 положения), и две дисульфидные связи генерируются между 7 и 12 положениями и между 3 и 16 положениями. В этой структуре гидрофобная аминокислота расположена на одной стороне плоскости, а шесть катионных остатков появляются на хвосте молекулы, поэтому структура также является биофильной.

Отсюда следует, что почти все антимикробные пептиды носят катионные по своей природе, даже если они различаются по длине и высоте; На высоком уровне, будь то в виде альфа-спиральной или беременный-Фоладка, биттропная структура является общей особенностью.